Un voile protéinique qui absorbe la pollution chimique

Extraites de leur environnement d’origine, les protéines peuvent se dégrader et se dénaturer rapidement, et il est alors nécessaire de les stabiliser. Cette stabilisation peut par exemple être réalisée en présence d’autres protéines. Des chercheurs de la University of California à Berkeley ont conçu, en collaboration avec d’autres équipes franco-américaines, une méthode qui permet de préserver à la fois la structure et l’activité de protéines dans des environnements synthétiques tels que des fibres.

Ils proposent ainsi de créer des voiles fibreux qui sont capables d’absorber et de piéger des polluants chimiques. Le principe consiste à élaborer des hétéropolymères aléatoires (RHPs, random heteropolymers) composés de quatre types de motifs monomères dont chacun peut chimiquement interagir de manière spécifique avec des patchs chimiques présents à la surface de protéines étudiées. Les motifs monomères sont connectés afin de pouvoir reproduire le comportement d’une protéine naturelle et de pouvoir optimiser leurs interactions avec des surfaces protéiniques.

Les scientifiques ont combiné de tels RHPs avec une protéine de type organophosphate hydrolase (enzyme), pour former des voiles fibreux, et ont déterminé leurs propriétés de bioremédiation par rapport à trois composés organophosphorés présents dans des agents insecticides ou dans des agents chimiques de guerre. Il s’avère que les supports textiles, mis en présence d’un agent insecticide (parathion-méthyle), ont été capables de dégrader l’équivalent d’environ un dixième de leur poids en insecticide en quelques minutes.

Les chercheurs de l’équipe de la Professeur Ting XU envisagent de travailler sur des supports plus grands et avec d’autres enzymes pour développer de nouvelles solutions portables permettant de traiter des problèmes environnementaux, que ce soit pour des aspects civils ou sur des zones de guerre. Ces travaux ont été publiés en mars 2018 dans la revue Science, sous le titre « Random heteropolymers preserve protein function in foreign environments ».

Serveur web :  https://www.techbriefs.com/component/content/article/tb/techbriefs/environment/29729

Date : 07/2018

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